Universitat Internacional de Catalunya

Interacción de Biomoléculas

Interacción de Biomoléculas
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13504
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Segundo semestre
OB
HERRAMIENTAS INFORMÁTICAS BÁSICAS EN SALUD
Lengua de impartición principal: inglés

Otras lenguas de impartición: catalán, castellano

Profesorado


Dr. VIAYNA GAZA, Antonio - aviayna@uic.es

La interacción con el profesorado se realizará previa solicitud por correo electrónico:

Antonio Viayna: aviayna@uic.es

Presentación

Todo sistema biológico está constituido por una gran y diversa red de interacciones biomoleculares. 

En esta asignatura, el alumnado entenderá cómo las biomoléculas interaccionan, sabrá qué técnicas experimentales y herramientas bioinformáticas hay disponibles para el análisis de interacciones proteína-proteína y proteína-ligando. 

Se familiarizará y usará bases de datos y servidores disponibles para estudiar y analizar estas interacciones. Se les introducirá en el área estructural de la bioinformática para la simulación y predicción in-silico de interacciones biomoleculares.

La asignatura Interacción de Biomoléculas contribuye a los Objetivos de Desarrollo Sostenible (ODS) de la Agenda 2030, particualarmente en los ODS 3, 4 y 9, mediante la promoción de la salud y bienestar de las personas, el fomento del pensamiento crítico y formación de profesionales a través de una educación de calidad y contribuyendo al desarrollo de nuevas tecnologías, medicamentos y herramientas diagnosticas. 

Requisitos previos

Conocimientos sobre estructura y función de las moléculas, genética, biología celular y biología molecular.

Objetivos

  • Guiar al alumnado en la comprensión de los principios fisicoquímicos y los mecanismos fundamentales de las interacciones biomoleculares, y cómo estas interacciones son esenciales para el funcionamiento celular, la regulación biológica y el desarrollo de enfermedades.

  • Capacitar al alumnado para utilizar bases de datos especializadas y herramientas computacionales avanzadas para estudiar, modelar y predecir interacciones biomoleculares.

  • Fomentar en los/as estudiantes la capacidad de analizar y predecir los efectos de las mutaciones genéticas sobre la estructura y función de las proteínas, utilizando herramientas de modelado computacional y simulación, y discutir las implicaciones de estos cambios en el contexto de enfermedades humanas.

Competencias/Resultados de aprendizaje de la titulación

  • CP05 - Aplicar los fundamentos biológicos en la búsqueda de soluciones prácticas a problemas en el ámbito de la salud, siguiendo las normas éticas y de rigor científico y respetando los derechos fundamentales de igualdad entre hombres y mujeres, y la promoción de los derechos humanos y los valores propios de una cultura de paz y de valores democráticos que incluyen el fomento de un lenguaje inclusivo, no discriminatorio y libre de estereotipos.
  • HB08 - Utilizar las herramientas bioinformáticas básicas para analizar la estructura e interacción de las principales biomoléculas, así como los recursos bioinformáticos propios del ámbito de la investigación biomédica.

Resultados de aprendizaje de la asignatura

Al acabar el curso, el alumnado debe:

  • Identificar y describir los fundamentos fisicoquímicos y las principales interacciones entre biomoléculas, así como su rol en la función celular y en el desarrollo de enfermedades.

  • Analizar el impacto de las mutaciones genéticas en la estructura y función de las proteínas, y cómo estas variantes pueden estar relacionadas con enfermedades o estados saludables.

  • Utilizar bases de datos de interacción biomolecular para identificar complejos proteína-proteína y proteína-ligando, y para explorar redes de interacciones relacionadas con enfermedades y rutas metabólicas.

  • Caracterizar las interacciones de proteínas a nivel estructural y energético utilizando técnicas experimentales y herramientas computacionales, como modelado por "docking" y simulaciones de afinidad de unión.

  • Predecir cómo las mutaciones en las proteínas pueden alterar la afinidad de unión en interacciones proteína-ligando o proteína-proteína, utilizando herramientas de simulación y análisis computacional.

  • Utilizar herramientas bioinformáticas para la simulación molecular y la predicción de interacción de biomoléculas.

  • Evaluar el uso de modelos de inteligencia artificial en la predicción de estructuras de proteínas, interacciones proteína-proteína/proteína-ligando y efectos de mutaciones, identificando sus ventajas, limitaciones y posibles aplicaciones biomédicas.

  • Aplicar herramientas basadas en inteligencia artificial para apoyar la predicción de estructuras o interacciones biomoleculares y comparar sus resultados con métodos computacionales tradicionales.

  • Evaluar el uso de modelos de inteligencia artificial en la predicción de estructuras de proteínas, interacciones proteína-proteína/proteína-ligando y efectos de mutaciones, identificando sus ventajas, limitaciones y posibles aplicaciones biomédicas.

  • Utilizar modelos de inteligencia artificial (p. ej., predictores de estructura o afinidad) para analizar interacciones biomoleculares y estimar el impacto de mutaciones sobre la estabilidad o afinidad de unión en complejos proteína-proteína o proteína-ligando.

Contenidos

Clases Magistrales (CM):

  1. Fundamentos de la interacción de biomoléculas
    1. Propiedades fisicoquímicas
    2. Tipos de interacciones de proteínas
      • Proteína-Proteína
      • Proteína-Ligando
    3. Variantes genéticas en estado saludable y en enfermedad
    4. Impacto de las mutaciones en la estructura y función de las proteínas
  2. Principales bases de datos de interacción de biomoléculas
    1. Complejos proteína-proteína y proteína-ligando
    2. Redes de interaccion de proteína-proteína
    3. Redes con enfermedades relacionadas
    4. Redes de rutas metabólicas y moleculares
    5. Afinidades de unión
  3. Caracterización de la interacción de proteínas
    1. Caracterización estructural de la interacción de proteínas
      1. Técnicas experimentales
      2. Caracterización estructural de las proteínas i las interfícies de proteína-proteína/ligando
      3. Modelado computacional de interacción de proteínas
        • Template-based docking
        • Ab initio docking
      4. Modelado integrante de interacción de proteínas
    2. Caracterización energética de interacción de proteínas
      1. Técnicas experimentales
      2. Herramientas computacionales disponibles
    3. Limitaciones actuales

Métodos del Caso (MC):

  1. Análisis de una interacción de proteína-proteína específica usando bases de datos de interacción.
  2. Simulación proteína-ligando.
  3. Predicción de cambios en la afinidad de unión después de una mutación.

 

Laboratorio:

  1. Bases de datos y servidores para la caracterización estructural de proteínas e interacción de biomoléculas.
  2. Uso de herramientas computacionales para simular y predecir interacciones moleculares relacionadas con Malaria.

Metodología y actividades formativas

Modalidad totalmente presencial en el aula



Modalidad totalmente presencial en el aula

1. Clases magistrales – 20 horas: exposición de un tema teórico por parte del profesorado.

2. Métodos del caso (MC) – 6 horas: planteamiento de una situación real o imaginaria. El alumnado trabaja las preguntas formuladas en grupos reducidos o en interacción activa con el profesorado y se discuten las respuestas. El profesorado interviene activamente y aporta nuevos conocimientos.

3. Clases prácticas – 4 horas: Se hacen en grupos reducidos. El profesorado plantea un problema e interviene en la búsqueda de la solución, el alumnado desarrolla la metodología implementada por parte del profesorado.

4. Educación virtual (EV): Material on-line disponible a través de la intranet.

Sistemas y criterios de evaluación

Modalidad totalmente presencial en el aula



1. Alumnado en primera convocatoria:  

Examen parcial: 20%
Examen final: 40%
Métodos del caso: 20%
Sesiones prácticas: 20%

2. Alumnado en segunda convocatoria:

Únicamente se podrá repetir el examen final. Computando en la nota final el examen parcial, métodos del caso y los ejercicios prácticos obtenidos en la primera convocatoria.

3. Alumnado que repite la asignatura: 

La nota de evaluación continuada (participación en clase, métodos del caso, prácticas) se guardará, aunque siempre que lo deseen, los alumnos podrán repetir la asistencia a clase y obtener una nueva nota. Por otra parte, los alumnos podrán escoger si realizan el parcial y el final, o si realizan solamente el final, que les contará el 60% de la nota.

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Puntos generales a tener en cuenta sobre el sistema de evaluación:  

1) Para poder hacer media, en el examen final se deberá obtener un 5 de nota mínima.

2) Los exámenes son tipo test. El examen tipo test contiene 4 opciones de respuesta, contando +1 cada respusta correcta y -0.33 cada respuesta incorrecta.

3) Asistencia a clase:

  • Se recomienda la asistencia regular a las clases de teoría. 
  • La asistencia a las clases magistrales no es obligatoria, pero los asistentes se tendrán que regir por las normas que indiquen los profesores. La expulsión de un alumno de clase magistral o método del caso, repercutirá negativamente en las evaluaciones continuadas.
  • La asistencia a métodos del caso es obligatoria. Todos los metodos del caso seran evaluados. La falta de asistencia deberá ser justificada (enfermedad, etc), por lo contrario, se perderá el derecho a ser evaluad@ del método del caso en concreto.
  • La asistencia a prácticas es obligatoria y los alumnos han de asistir en los grupos asignados. La expulsión de un alumno del aula de prácticas significará la suspensión automática de la asignatura.  

4) En la concesión de las Matrículas de Honor, entre los candidatos se tendrá especial consideración su participación e implicación en la asignatura, así como el respeto por las normas básicas. 

5) El uso indebido de aparatos electrónicos como móviles, tabletas u ordenadores portátiles puede comportar la expulsión de clase. Como uso indebido se entiende la grabación y difusión tanto de los alumnos o profesores durante las diferentes lecciones así como el uso de estos aparatos con fines lúdicos y no educativos.

Bibliografía y recursos

Protein Structure Prediction. Methods in Molecular Biology, vol 2165 (2020). Humana Press. Edited by Daisuke Kihara. ISBN: 978-1-0716-0710-7. https://link.springer.com/book/10.1007/978-1-0716-0708-4

Protein-Protein Interactions. Methods in Molecular Biology, vol 1278 (2015). Human Press. Edited by Cheryl L. Meyerkord, Haian Fu. ISBN: 978-1-4939-2425-7. https://link.springer.com/book/10.1007/978-1-4939-2425-7

Protein-Protein Interactions and Networks. Methods in Molecular Biology, vol (2008). Humana Press. Edited by Panchenko A, Przytycka T. ISBN: 978-1-84800-125-1 https://link.springer.com/book/10.1007/978-1-84800-125-1

Protein-Ligand Interactions. Methods in Molecular Biology, vol 305 (2005). Humana Press. Edited by G. Ulrich Nienhaus. ISBN: 978-1-61737-525-5. https://link.springer.com/book/10.1385/1592599125

Protein-Protein Interactions in Human Disease. Advances in Protein Chemistry and Structural Biology, vol 110 (2018). Edited by Rossen Donev. ISBN: 978-0-12-814344-5. https://www.sciencedirect.com/bookseries/advances-in-protein-chemistry-and-structural-biology/vol/110/suppl/C

Structural Bioinformatics. Methods in Molecular Biology, vol 2112 (2020). Humana Press. Edited by Zoltán Gáspári. ISBN: 978-1-0716-0272-0. https://link.springer.com/book/10.1007/978-1-0716-0270-6

Lehninger: principles of biochemistry (4th edn) D. L. Nelson and M. C. Cox, W. H. Freeman & Co., New York ISBN 0-7167-4339-6 (2004). https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbf.1216

Prediction of protein assemblies, the next frontier: The CASP14-CAPRI experiment. Lensink MF, Brysbaert G, Mauri T, Nadzirin N, Velankar S, Chaleil RAG, Clarence T, et al. (2021), Proteins, 89(12):1800-1823. https://doi.org/10.1002/prot.26222

Structural and Computational Characterization of Disease-Related Mutations Involved in Protein-Protein Interfaces. Navío D, Rosell M, Aguirre J, de la Cruz X, Fernández-Recio J. (2019), Int J Mol Sci, 20(7):1583. https://doi.org/10.3390/ijms20071583

Hot-spot analysis for drug discovery targeting protein-protein interactions. Expert Opin Drug Discov. Rosell M, Fernández-Recio J. (2018), 13(4):327-338. https://doi.org/10.1080/17460441.2018.1430763

Weak protein–ligand interactions studied by small-angle X-ray scattering. Tuukkanen, A.T. and Svergun, D.I. (2014), FEBS J, 281: 1974-1987. https://doi.org/10.1111/febs.12772

First homology model of Plasmodium falciparum glucose-6-phosphate dehydrogenase: Discovery of selective substrate analog-based inhibitors as novel antimalarial agents. Alencar N, Sola I, Linares M, Juárez-Jiménez J, Pont C, Viayna A, Vílchez D, et al. (2018), Eur J Med Chem, 146:108-122. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2018.01.044

Docking-based identification of small-molecule binding sites at protein-protein interfaces. Rosell M, Fernández-Recio J. (2020), Comput Struct Biotechnol J., 18:3750-3761. https://doi.org/10.1016/j.csbj.2020.11.029

Periodo de evaluación

E: fecha de examen | R: fecha de revisión | 1: primera convocatoria | 2: segunda convocatoria:
  • E1 22/05/2026 A08 14:00h
  • E2 30/06/2026 I3 16:00h
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